- 5 Risultati
prezzo più basso: € 139,99, prezzo più alto: € 180,38, prezzo medio: € 155,60
1
Methoden in der Proteinanalytik - Martin Holtzhauer
Ordina
da Orellfuessli.ch
CHF 171,00
(indicativi € 180,38)
Spedizione: € 18,991
OrdinaLink sponsorizzato
Martin Holtzhauer:

Methoden in der Proteinanalytik - copertina rigida, flessible

ISBN: 9783540602101

Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Ma… Altro …

Nr. A1000420522. Costi di spedizione:Lieferzeiten außerhalb der Schweiz 3 bis 21 Werktage, , in stock, zzgl. Versandkosten. (EUR 18.99)
2
Methoden in der Proteinanalytik - Martin Holtzhauer
Ordina
da Orellfuessli.ch
CHF 171,00
(indicativi € 177,66)
Spedizione: € 18,701
OrdinaLink sponsorizzato

Martin Holtzhauer:

Methoden in der Proteinanalytik - copertina rigida, flessible

ISBN: 9783540602101

Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Ma… Altro …

Nr. A1000420522. Costi di spedizione:Lieferzeiten außerhalb der Schweiz 3 bis 21 Werktage, , in stock, zzgl. Versandkosten. (EUR 18.70)
3
Methoden in der Proteinanalytik
Ordina
da Thalia.de
€ 139,99
Spedizione: € 0,001
OrdinaLink sponsorizzato
Methoden in der Proteinanalytik - nuovo libro

ISBN: 9783540602101

Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Ma… Altro …

Nr. A1000420522. Costi di spedizione:, , DE. (EUR 0.00)
4
Methoden in der Proteinanalytik
Ordina
da Springer.com
€ 139,99
Spedizione: € 0,001
OrdinaLink sponsorizzato
Methoden in der Proteinanalytik - nuovo libro

ISBN: 9783540602101

Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Ma… Altro …

Nr. 978-3-540-60210-1. Costi di spedizione:Worldwide free shipping, , DE. (EUR 0.00)
5
Methoden in der Proteinanalytik - Holtzhauer, Martin (Herausgeber)
Ordina
da Achtung-Buecher.de
€ 139,99
Spedizione: € 0,001
OrdinaLink sponsorizzato
Holtzhauer, Martin (Herausgeber):
Methoden in der Proteinanalytik - copertina rigida, flessible

1996, ISBN: 3540602100

1996 Gebundene Ausgabe Analyse (chemisch, physikalisch), Schnellanalyse, Spurenanalyse, Thermoanalyse, Eiweiß (chemisch), Protein, Biochemie, Biotechnologie, Aminosäure; Biochemie; Bioi… Altro …

Costi di spedizione:Versandkostenfrei innerhalb der BRD. (EUR 0.00) MARZIES.de Buch- und Medienhandel, 14621 Schönwalde-Glien

1Poiché alcune piattaforme non trasmettono le condizioni di spedizione e queste possono dipendere dal paese di consegna, dal prezzo di acquisto, dal peso e dalle dimensioni dell'articolo, dall'eventuale iscrizione alla piattaforma, dalla consegna diretta da parte della piattaforma o tramite un fornitore terzo (Marketplace), ecc. è possibile che le spese di spedizione indicate da eurolibro non corrispondano a quelle della piattaforma offerente.

Dati bibliografici del miglior libro corrispondente

Dettagli del libro
Methoden in der Proteinanalytik

Das vorliegende Buch gibt eine Einführung in folgende moderne Verfahren der Proteinanalytik: Aminosäure-Sequenzanalyse, Prinzipien und Techniken der Chromatographie und Elektrophorese, Massenspektrometrie, UV/Vis-, CD-, IR-, Raman-, NMR- und ESR-Spektroskopie, Lichtstreuung, Sedimentationsanalyse, immun- und biochemische Verfahren, datenbankgestützte Strukturvorhersagen, chemische Modifizierung von Proteinen. Es verbindet eine abgerundete Darstellung von Theorie, Arbeitsmethoden und Meßverfahren mit einer kritischen Wertung der Möglichkeiten und Grenzen ihres Einsatzes. Es wendet sich an Studenten der Biochemie und verwandter Gebiete und alle in den Biowissenschaften Tätige.

Informazioni dettagliate del libro - Methoden in der Proteinanalytik


EAN (ISBN-13): 9783540602101
ISBN (ISBN-10): 3540602100
Copertina rigida
Copertina flessibile
Anno di pubblicazione: 1996
Editore: Holtzhauer, Martin, Springer
467 Pagine
Peso: 0,906 kg
Lingua: ger/Deutsch

Libro nella banca dati dal 2007-04-22T15:40:33+02:00 (Zurich)
Pagina di dettaglio ultima modifica in 2023-12-20T19:54:15+01:00 (Zurich)
ISBN/EAN: 9783540602101

ISBN - Stili di scrittura alternativi:
3-540-60210-0, 978-3-540-60210-1
Stili di scrittura alternativi e concetti di ricerca simili:
Autore del libro : martin mann, kraft, lassmann, holtzhauer, kleinpeter
Titolo del libro: methoden der proteinanalytik


Dati dell'editore

Autore: Martin Holtzhauer
Titolo: Methoden in der Proteinanalytik
Editore: Springer; Springer Berlin
469 Pagine
Anno di pubblicazione: 1996-06-04
Berlin; Heidelberg; DE
Stampato / Fatto in
Peso: 1,930 kg
Lingua: Tedesco
139,99 € (DE)
143,91 € (AT)
154,50 CHF (CH)
POD
XXIV, 469 S. 204 Abb., 1 Abb. in Farbe.

BB; Biochemistry, general; Hardcover, Softcover / Biologie/Biochemie, Biophysik; Biochemie; Verstehen; Aminosäure; Biochemie; Bioinformatik; Datenbanken; Elektrophorese; Enzyme; Filtration; Flüssigchromatographie; Hoden; Massenspektrometrie; Proteine; Proteinstruktur; Strukturaufklärung; Säure; UV/VIS; Biotechnology; Analytical Chemistry; Biochemistry; Biotechnology; Analytical Chemistry; Biotechnologie; Analytische Chemie; BC; EA

1 Was will die Proteinanalytik? Eine Einführung.- 2 Chromatographie.- 2.1 Gelfiltration.- 2.2 Ionenaustauschchromatographie (IEC).- 2.3 Hydrophobe Chromatographie und Umkehrphasen- Chromatographie.- 2.4 Metallchelat-, kovalente und thiophile Chromatographie.- 2.5 Affinitätschromatographie.- 2.6 Hochleistungs-Flüssigchromatographie.- Literatur.- 3 Aminosäure-Sequenzanalyse und Massenspektrometrie.- 3.1 N-terminale Aminosäure-Sequenzanalyse.- 3.2 C-terminale Aminosäure-Sequenzanalyse.- 3.3 Peptidmapping.- 3.4 Massenspektrometrie.- Literatur.- 4 Optische Spektroskopie.- 4.1 Physikalische Grundlagen.- 4.1.1 Welle-Teilchen-Dualismus des Lichtes.- 4.1.1.1 Licht als elektromagnetische Welle.- 4.1.1.2 Korpuskel-Charakter des Lichtes.- 4.1.2 Anregung von elektronischen Übergängen, Schwingungen und Rotationen.- 4.1.2.1 Anregungsbedingungen.- 4.1.2.2 Elektronenanregung.- 4.1.2.3 Anregung von Schwingungen.- 4.1.3 Absorptionsgesetz.- 4.2 Spektrometer.- 4.3 Absorptionsspektroskopie im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.1 Einleitung.- 4.3.2 Absorptionsspektren von Proteinen im ultravioletten und sichtbaren Bereich des Lichtes.- 4.3.3 Differenzspektroskopie.- 4.3.4 Konzentrationsbestimmung von Proteinen aus der Absorption bei 280 nm.- 4.3.5 Lineardichroismus.- 4.4 Circulardichroismus (CD).- 4.4.1 Grundlagen.- 4.4.1.1 Polarisation des Lichtes.- 4.4.1.2 Optische Rotationsdispersion und Circulardichroismus.- 4.4.2 Aufbau eines Circulardichrographen.- 4.4.3 CD-Spektren von Proteinen.- 4.4.3.1 Analyse der Sekundärstruktur.- 4.4.3.2 Analyse von Konformationsänderungen.- 4.5 Fluoreszenz-Spektroskopie.- 4.5.1 Grundlagen.- 4.5.1.1 Absorption und Emission.- 4.5.1.2 Quantenausbeute.- 4.5.1.3 Strahlungslose Desaktivierung.- 4.5.1.4 Fluoreszenz-Lebensdauer ?F und Lebensdauer ? des angeregten Zustandes.- 4.5.2 Bestimmung von Fluorophor-Abständen aus dem Energietransfer (FöRSTER-Transfer).- 4.5.3 Fluoreszenz-Polarisation.- 4.5.4 Zeitaufgelöste Fluoreszenz.- 4.5.5 Fluoreszenzspektren von Proteinen.- 4.5.6 Fluoreszenzsonden in der Proteinanalytik.- 4.6 Infrarot-spektroskopische Untersuchungen an Proteinen.- 4.6.1 Einleitung.- 4.6.2 Amidschwingungen und Proteinkonformation.- 4.6.3 FOURIER-Transform-Infrarot (FTIR)-Spektrometer.- 4.6.4 Messung der IR-Spektren von Proteinen.- 4.6.5 Auswertung der IR-Spektren von Proteinen.- 4.7 RAMAN-Spektroskopie.- 4.7.1 Einleitung.- 4.7.2 Meßtechnik.- 4.7.3 RAMAN-Spektren von Proteinen.- 4.7.4 Resonanz-RAMAN (RR)-Spektroskopie von Proteinen.- 4.7.5 FOURIER-Transform-RAMAN-Spektroskopie im nahen Infrarot-Bereich.- 4.7.6 Oberflächenverstärkte RAMAN-Spektroskopie (SERS und SERRS).- Literatur.- 5 NMR-Spektroskopie - Strukturaufklärung von Peptiden und Proteinen in Lösung.- 5.1 Physikalische und methodische Grundlagen.- 5.2 Das NMR-Spektrum.- 5.2.1 Die Chemische Verschiebung.- 5.2.2 Kopplungskonstante J.- 5.2.3 Integrale Signalintensität.- 5.2.4 Linienbreite.- 5.2.5 Relaxationszeiten T1 und T2.- 5.2.6 Kern (Nuclear)-OVERHAUSER-Effekt (NOE).- 5.3 Informationen aus NMR-Parametern zur Peptid- und Proteinstruktur.- 5.4 Mehrdimensionale NMR-Spektroskopie.- 5.5 Zuordnungsstrategien für Peptid- und Proteinstrukturen mittels mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molecular Modelling.- Literatur.- 6 ESR-Spektroskopie - eine Analysenmethode für paramagnetische Zentren in Proteinen.- 6.1 Einleitung.- 6.2 Grundlagen der ESR.- 6.2.1 Prinzip der ESR.- 6.2.2 ESR-Spektrenparameter.- 6.2.2.1 g-Faktor.- 6.2.2.2 Hyperfeinstruktur.- 6.2.2.3 Linienbreiten (Relaxationszeiten).- 6.2.2.4 Intensität.- 6.2.3 ESR-Spektrometer (Prinzipieller Aufbau).- 6.2.3.1 Probentemperierung und Küvettenform (X-Band-ESR).- 6.2.4 Spezialtechniken der ESR.- 6.2.4.1 Verbesserung der spektralen Auflösung.- 6.2.4.2 Techniken zur Analyse kurzlebiger Radikale.- 6.2.4.3 Räumliche Auflösung (Imaging).- 6.3 Paramagnetische Zentren in Proteinen.- 6.3.1 Metallkomplexe im aktiven Zentrum von Enzymen.- 6.3.2 Natürliche Radikale und Enzymfunktion.- 6.3.2.1 Proteingebundene Aminosäureradikale.- 6.3.2.2 Radikale bei Enzymreaktionen (Redoxenzyme).- 6.3.3 Radikale als Defekte in bestrahlten Proteinen.- 6.3.4 Radikalische Spinsonden – Konformationsdynamik von Proteinen.- 6.3.4.1 Prinzip der Spinmarkierung.- 6.3.4.2 Kovalente Proteinmarkierung.- 6.3.4.3 Nichtkovalente Proteinmarkierung.- 6.3.4.4 Markierte Effektormoleküle.- Literatur.- 7 Lichtstreuung und Sedimentationsanalyse.- 7.1 Einleitung.- 7.2 Lichtstreuung.- 7.2.1 Grundlagen der klassischen Lichtstreuung.- 7.3 Dynamische Lichtstreuung.- 7.3.1 Grundlagen der dynamischen Lichtstreuung.- 7.4 Sedimentationsverhalten von Proteinen.- 7.4.1 Experimentelle Bestimmung der Sedimentationskoeffizienten mit der analytischen Ultrazentrifuge.- 7.4.2 Aktive Enzymsedimentation.- 7.4.3 Nachweis einer molekularen Heterogenität.- 7.4.4 s-M-Beziehung.- 7.4.5 Flotation.- 7.5 Diffusion.- 7.5.1 Experimentelle Bestimmung der Diffusionskoeffizienten.- 7.5.1.1 Analyse integraler Konzentrationsverteilungskurven.- 7.5.1.2 Analyse differentieller Konzentrations- verteilungskurven.- 7.6 Das partielle spezifische Volumen.- 7.6.1 Wägemethoden.- 7.6.2 Schwingungsmethoden.- 7.6.3 Zentrifugationsmethoden.- 7.6.4 Rechnerische Bestimmung.- 7.7 Trennleistung der analytischen Ultrazentrifugen.- 7.8 Sedimentationsgleichgewichts-Experimente.- 7.8.1 Technik des Sedimentationsgleichgewichts- Experiments.- 7.8.2 Auswertung von Sedimentationsexperimenten.- 7.9 Berechnung weiterer Molekülparameter aus den Primärdaten.- 7.9.1 Molekülgestalt.- 7.9.2 Das Molekülvolumen.- 7.9.3 Der Virialkoeffizient.- 7.9.4 Konformationsänderungen.- 7.9.5 Assoziationsgleichgewichte.- Literatur.- 8 Thermodynamische Untersuchungen an Proteinen.- 8.1 Grundgleichungen.- 8.2 Kalorimetrie.- 8.2.1 Mischungs-und Titrationskalorimeter.- 8.2.2 Scanning-Kalorimetrie.- 8.3 Ligandenbindung.- 8.4 Proteinfaltung und Proteinstabilität.- 8.5 Weitere analytische Anwendungen thermodynamischer Methoden.- 8.5.1 Der Enzymthermistor...- 8.5.2 Die kalorimetrische Reinheitsanalyse von Lipiden.- 8.5.3 Kalorimetrie an lebenden Mikroorganismen.- Literatur.- 9 Bioinformatik: Proteinsequenzen und Sekundärstruktur-Vorhersagen.- 9.1 Verfahren von CHOU und FASMAN.- 9.2 Die GOR-Methode.- 9.3 Die SIMPA-Methode von GARNIER und LEVIN.- 9.4 Die Verfahren von LIM sowie von FINKELSTEIN und PTITSYN.- 9.5 Grenzen einer Generation von Vorhersageverfahren.- 9.6 Datenbanken und Forschungsnetze.- 9.7 Ähnlichkeit von Sequenzen und Alignments.- 9.8 Strukturvorhersage durch Sequenzhomologie.- 9.9 Die Methode von BENNER und GERLOFF.- 9.10 Das PHD-Verfahren von ROST und SANDER.- 9.11 Vorhersagen über die Sekundär struktur hinaus.- Literatur.- 10 Markierungsmethoden.- 10.1 Kovalente Markierung.- 10.1.1 Radioaktive Markierung.- 10.1.2 Nichtradioaktive Markierung.- 10.1.2.1 Das Biotin-(Strept-)Avidin-System.- 10.1.2.2 Markierungen mit Haptenen.- 10.1.2.3 Markierungen mit Fluoreszenz-und Spinmarkern.- 10.1.2.4 Affinitätsmarkierung.- 10.1.2.5 Enzym-Konjugate.- 10.1.2.6 Quervernetzung von Proteinen (cross-linking).- 10.2 Adsorptive und biospezifische, nichtkovalente Markierung.- Literatur.- 11 Elektrophoretische Techniken.- 11.1 Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE).- 11.1.1 SDS-PAGE.- 11.1.2 Nichtdenaturierende PAGE und Affinitätselektrophorese.- 11.2 Agarose-Gelelektrophorese und Immunelektrophorese.- 11.3 Isoelektrische Fokussierung und zweidimensionale Elektrophorese.- 11.3.1 Isoelektrische Fokussierung.- 11.3.2 Zweidimensionale Elektrophorese.- 11.4 Nachweisverfahren in der Elektrophorese.- 11.4.1 Färbemethoden.- 11.4.2 Autoradiographic und Chemoluminiszenz.- 11.4.3 Zymogramme.- 11.5 Blottingtechniken.- 11.6 Kapillarelektrophorese.- Literatur.- 12 Immunchemie.- 12.1 Einleitung. Klassifizierung und Aufbau von Antikörpern.- 12.2 Quantitative Proteinbestimmungen.- 12.3 Antikörpergewinnung.- 12.3.1 Immunisierung.- 12.3.2 Polyklonale Antikörper.- 12.3.3 Monoklonale Antikörper.- 12.3.4. Phagen-Display-Technik.- 12.4 Antikörper-Reinigung und-Fragmentierung.- 12.5. Bispezifische Antikörper.- 12.6. Immunoblotting-Techniken.- 12.7 Immunoassays.- 12.7.1 Heterogene Immunoassays.- 12.7.2 Homogene Immunoassays.- 12.7.3 Immunosensoren.- 12.8 Epitopmapping.- 12.9 Immunaffinitätschromatographie und Immunpräzipitation.- 12.10 Katalytische Antikörper (Abzyme).- Literatur.- 13 Biochemische Methoden: Rezeptoren und Enzyme.- 13.1 Charakterisierung von Rezeptoren (Rezeptor-Bindungstests).- 13.2 Bestimmung von Enzym-Parametern.- Literatur.

< Per archiviare...